Twoim problemem jest to, że powszechną NICOŚĆ mylisz z osobistą PUSTKĄ
MIĘSO Woda – rozpuszczalnik wielu substancji, środowisko przemian
biochemicznych, uczestniczy w utrzymaniu konformacji białek, ma wpływ na cechy reologiczne
B.mięśniowe – b. sarkoplazmatyczne, b.miofibryli, b. tkanki łącznej (gł. kolagen)
B. sarkoplazmatyczne – barwniki hemowe, enzymy
Białka miofibrylarne i kolagen – odp. za wodochłonność, emulgowanie tłuszczu
Skł.i mineralne – wchodzą w skład enzymów, witamin z grupy B.
MLEKO Woda – 88% ,Białko – 3% ,Lipidy – 3,5% ,Sacharydy 4,5% ,S. mineralne – 1%(wapń (0,12%) i fosfor (0,1%) )Witaminy z B i A.
JAJA W skł. lipidów przeważają kwasy nienasycone, lipidy żółtka: cholesterol i fosfolipidy:lecytynę80,5% (PC) i kefalinę 11,7%(PE),Witaminy rozp. w tłuszczach (A,D,E,K), witaminy z gr.B , Skł. mineralne (S, K, Na, P, Ca, Mg, Fe)
ZBORZA Skrobia – 70% m.z. Białka – 7-13% Lipidy – 2-4% (triacyloglicerole, fosfolipidy) Skł.mineralne:2% (P i K oraz Mg i Ca) Witaminy z gr. B oraz E
ZIEMNIAKI Woda 75% ,Sucha masa 25% ,Skrobia 18% ,Cukry proste 0,5% ,Białka 2% ,Celuloza 1% ,Lipidy 0.5% ,Sub. mineralne 1% (z tego 60% K i 15% P2O5) Wit. C do 55 mg% ,solaninę – 2-20 mg%
MIÓD Woda 17% Sacharydy 82.5%, w tym Fruktoza 38.5% Glukoza 31% Maltoza 7% Sacharoza 1,5% Trisacharydy (m.in. melecytoza) -4% Białka, witaminy składniki mineralne – 0,5%
Szybkość reakcji enzymatycznych zwiększa się ze wzrostem aw; gdy aw < 0,6 zmniejsza się szybkość np. hydrolizy; gdy aw < 0,85 hamowane jest działanie np. amylazy, fenylooksydazy, peroksydazy
Szybkość niektórych reakcji nieenzymatycznych jest maksymalna przy średnich wartościach aw. Spadek szybkości reakcji nieenzymatcznych przy wysokich wartościach aw może być: efektem rozcieńczenia lub hamowania przez produkt (gdy woda jest jednym z produktów reakcji)
Taki przebieg ma reakcja Maillarda prowadząca m.in. do: utraty lizyny, brązowienia, degradacji wit.B1
Mutarotacja glukozy α(T. top. = 146°C,[α]D25 = +112° ) β(T. top. = 150°C [α]D25 = +18,7°) W stanie rów: α-D 36%,β-D 64% ,D-glukoza 0,002% ,[α]D25 = +52,7°
Sacharoza [α]D= +66.5 Cukier inwertowany: D-glukoza [α]D= +52.7 D-fruktoza [α]D= -92.5 Mieszanina po reakcji: [α]D= -19.8
R.Maillarda 1.Powstawanie N-glikozyloamin 2.Przegrupowanie aldozyloamin(Amadori) ketozyloamin(Heynsa). 3.Tworzenie związków Deoksysonów 1-(CH3,O,O,OH,OH) 3-(HO,O,OH,OH) 4-(CH2OH,O,O,H,OH).
4. Tworzenie zw.zapoachowych:piron,furan,pirydyna,pirazyna,pirol,pirolina,tifen,tiazol. 5.Melanoidy
Wynik: Melanoidy,Lotne związki zapachowe,Substancje gorzkie , Reduktory,Zw.sieciujące białka, Subst. rakotwórcze
NNKT zapobiegają powstawaniu zakrzepów naczyniowych – profilaktyka miażdżycy, pozyt. działanie na ukł. krwionośny: antyarytmiczne, przeciwzakrzepowe, hipotensyjne, regulują gosp. lipidową ,↓ poziom cholesterolu i triacylogliceroli we krwi,DHA niezbędny w rozwoju mózgu i siatkówki oka, ↓ ryzyko ADHD, schizofrenii, choroby Alzheimera, demencji.
Prom. jonizujące powoduje: dekarboksylację i utlenianie aminokwasów, hydroksykację aminokw. aromatycz.(pierścienie rozerwaniu), utlenianie w war.tl. aminokwasów sarkowych, powstanie H2S i S w war.beztl. CH3SH-metanotiol zapach naprom.żywności
plasteiny-uzyskuje się przez utworzenie w.peptydowego z wprowadzonymi do środowiska reakcji, estrami określonych aminokwasów. Szybkość reakcji zalezy:pH,wł. endopeptydazy, hydrofobowości wbudowanych aminokw., stęż. substartów.Dzięki temu można:wzbogacać białka w aminokw.,usuwać aminokw., ↓gorzkość hydrolizatów.
Str I rz: sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym, np:Ala-Gly-Pro-Phe Wiązania: peptydowe
Str. II rz.- lokalne ukształtowanie szkieletu polipeptydowego,a) struktura alfa-helisa: stabilizacja: wiązania wodorowe typowa dla białek elastycznych
b) struktura beta-harmonijka; stabilizacja:mostki wodorowe, nadaje białkom giętkość
Str.III rz. Struktura wpływająca na ostateczny kształt cząsteczek
stabilizacja wiązania wodorowe między grupami R aminokwasów (H2N-CH(R)-COOH);mostki disiarczkowe; oddziaływania jonowe między dodatnio i ujemno naładowanymi grupami R łanuchca polipeptydowego;odziaływania hydrofobowe
Str. IV rz. dotyczy białek składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego (takich samych lub różnych) - np hemoglobina
Stabilizacja: wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe;rzadziej mostki disiarczkowe
DENATURACJA – nieodwracalna zmiana konformacji (utrata aktywności biologicznej)
Żelowanie1)tworzenie uporządkowanej przestrzennej struktury cząsteczek
polimerów, zdolnej do zatrzymania dużej ilości rozpuszczalnika
i substancji rozpuszczonych2)dysocjacja struktur czwartorzędowych i rozfałdowanie łańcuchów białek – denaturacja, następnie utworzenie struktur
trójwymiarowych Efekt: pożądana tekstura wędlin parzonych, galaretek mięsnych i rybnych
Wodochłonność zależy:hydrofobowości białek, konformacji, pH, oddziaływania jonów -najmniejsza w pobliżu pI
Białka ułatwiają tworzenie i stabilizację emulsji niemieszających się cieczy
przyłączając się do powierzchni kropelek tłuszczu w wodzie:wytworzona błona białkowa zapobiega flokulacji i koalescencji. Zdolność emulgowania zależy od hydrofobowości powierzchniowej Zdolność emulgującą poprawia: -umiarkowane ogrzewanie (częściowa denaturacja) -dodatek aminokwasów acylowanych kwasami tłuszczowymi