Twoim problemem jest to, że powszechną NICOŚĆ mylisz z osobistą PUSTKĄ
Składni cytoszkiele: mikrotubule 25nm, mikrofilamenty 6-7nm, fliamenty posrednie 9-12 białka motoryczne – uczestniczą w ruchu komórek|||| Mikrotubule (MT) pomaga uporządkowa organelle w kom eukarioty. Występowanie:odchodzą od centosomu, wystepuja we wrzecionach kariokinetycz, kom nerwowych, rzęskach, wiciach, w kom roslinnych w fragmoplastach. Budowa:
Dimery tubuliny wbudowane pierścień są połączone z GTP. GTP-tubulina wiąże się ze sobą silnie, po połączeniu ulega hydrolizie.Szybka hyrdoliza tworzy na końcu mikrotubuli czapeczkę GTP-tubuliny chroniącą przed rozpadem. protofilament -podstawową jednostką mikrotubul. Dimery alfa-mikrotubulina i beta-mikrotubulina tworza go. wykazuja dwubiegunowość (B biegun +, alfa -), dynamiczna niestabilność na 1 biegunie mikrotubule się wydłużają (niezbędna energia z GTP), na 2 skraca (na biegunie ujemnym); polimeryzacja wydłuża mikrotubule gdy przeważają procesy GTP; depolaryzacja powoduje skracanie; Białka towrzyszące MT: białka MAP umożliwiaj stabilność MT, łączenie sie z inymi elemntami cytoszkieletu, ruch wewnątrzkomórkowy białko tau łączy MT w pęczki białko oczapkowujące zabezpiecza końce MT przed depolaryza. Budowa rześki i wici: rzeski włosowat struktury o srednicy 0,25um, występuj na pow wielu rodzajów kom eukarioty. rzęska zawiera rdzeń ze stabilnych mikrotubul zebranych w pęczek, wyrastający z ciałka podstawow umiejscowionego w cytoplazmie, które jest ośrdkiem organizującym dla rzeski wici są npedem plemników, przypominaja rzeski pod względem struktury wewnętrznej, sa zazwyczaj jednka dłuższe. Przeznaczone są do ruchu całej kom. 9+2 wzór charakterystyczny dla wici i rzesek, 9 zewnetrznych mikrotubul zawiera dwa rzedy czasteczek dyneiny, neksyna łączy ze sobą kolejne dublety mikrotubul. Mechanizm ruchu rzęsek: działa dzięki wykonywaniu powtarzalnego cyklu ruchów składająch się z energicznego uderzenia i następującego po nim ruchu. 1. szybkiej fazie uderzeniowej rzęska jest w pełni rozciągnięta 2 wolnej fazie powrotnej rzeska "kuli sie" do pozycji zapewniającej minimalne zakłócenie otaczającego płynu. Cylk typowo zajmuje 0,1-0,2 s i generuje siłe skierowaną prostopadle do osi rzęski. Mechanizm ruchu wici:dyneina izolowanych MT wici przemieszcza MT względem siebie. Dyneina w witce powoduje uginanie się witki.|| Białka motoryczne: oddziałują z elementami cytoszkieletu, osiadaja aktywność ATP-azy, zbudowane są z łancuchów lekkich i cięzkich, sa zdolne do odwracalnej zmiany kształtu, która generuje ruch||| Mikrofilamenty MF- 6-7nm (najciensze), wyst w mikrokosmkach nabłonka jelita, uczestnicza w tworzeniu lamelopodiów i filopodiów, uczestnicz w tworzeniu pierścienia kurczliwego, wys we włónach naprężeniowych, wchodza w skład sarkomerów, mają biedun + i -; filamenty aktynowe moga rosnąć przez przyłączenie monomerów aktynowych do każdego z końców, tempo wzrostu jest szybsze czy końcu +; ATP jest hydrolizowany do ADP po przyłaczeniu monomeru aktyny do filamentu; hydroliza ATP do ADP zmniejsza siłę odziaływań między monomerami oraz stablilnośc polimeru. Białka pomagające w wiazaniu aktyny: b ochronne- blokuje końce, b wiążące boczne, b motoryczne, b wiążące mostkami poprzecznymi – w filopodiach, b wiążące monomer, b stabiizujace ośrodek nukreacji, białko tnące, b wiążące krzywo- w korze komórki. Przemieszczanie się komórki po podłozu: lamelipodium zaieraj duże ilości MF zwrócone jest w kierunku ruchu komórki. Nowo tworzące się MF tworzą palczaste wypustki cytoplazmy (filopodia), które zaczynają łączyć sie z podłożem co wytwarza naprężenia powodujace oderwanie sie od podłoża tylnej części kom. W tylnej cześci dochodzi do depolaryzacji MF i uwolniona aktyna przemieszcza sie do przodu. Powtarzanie się tego cyklu przemieszcza kom dalej. ||||Białka motoryczne MF: miozyna od + do -, miozyna I składa się z jednej głowy i którkiego ogona, który w zależności od izoformy ma różną budowę i wiąże się z różnymi strukturami komórkowymi, uczeniczy w transporcie wzdłuż MF, miozyna II składa się z 2 specjalnych podjednostek i zawiera dwie głowy (łańcuchy lekkie) i 2 ogon o charakterze superhelisy (łańcuchy ciężkie). Odpowiada za przesuwanie MF względem sibie w kom mięśi np mięśni poprzecznie prążkowanych Funkcje miozyny: ogonki miozyny I są przyłączone do pecherzyka a główki przmieszczają pęcherzyk wzdłóz MF, kompleksy miozyny II za pomoca główek przemieszczają przeciwnie zbiegunowane MF względem siebie, ogonki miozyny I są przymocowane do błony komórowej a główki przemieszczają MF Mechanizm skurczu mięśni: 1.związanie glowa miozyny nie mająca związanego ATP jest ściśle złączona z filamentem aktynowym, taki stan jest spotykany jedynie w steżeniu pośmiertnym. 2 uwolnienie czasteczki ATP wiążą się z głową miozyny i natychmiast powodują zmiane konformacjo domen , które tworza miejsce wiążace dla aktyny 3.przemieszczenie głowy ATP wywołuje duża zmianę kształtu głowy co powoduje że zostaje ona przemieszczo wzdłuż filamentu, zachodzi hydroliza ATP ale powstające ADP i Pi pozostają ścisle związane z białkiem4. generowanie mocy słabe zwiazanie głowy miozyny z nowym miejscem na filmencie aktynowym powoduje uwolnienie fosforanu nieorganicznego powstałego w wyniku hydrolizy ATP i głowa wiąże się do aktyny. To wyzwala zmiany kształtu podczas której głowa odzyskuje swoją pierwotną konformacje. W czasie generowania głowa traci związany z nia ADP i wraca na poczatek nowego cyklu.5. zwiazanie na końcu cyklu głowa miozyny jest ponownie ściśle związana z filamentem aktnowym i bedzie się przemieszczać na nowa pozycję na filamencie aktynowym MF Rola: skurcz mięśni, podpora mechaniczna, cytokineza, ruch komórek, adhezja do podłoża, transport organelli. Baiałka współdziałajace z MF: stabilizujące G-aktynę prolina, przebudowujące sień MF – czapeczkujące, fragmentujące gelsolina, fragmina, wilina, białka CAP stabilizujące tropomiozyna, sieciujące filamina, spektryna, odryna, formująca wiązki MF fimbryna, alfa-aktyna, wilina wiążące do podstruktur komórkowych winkulina, talina, konektyna|||| Filamenty pośrednie IF: W kom nabłonkowych IF wytwarzają sieci, które łączą się za pomocą połączeń międzykom z podobnymi sieciami w kom sąsiednich i białkami włóknistymi błony podstawnej Filamenty pośrednie: Cytoplazmatyczne (Keratynowe, Wimentynowe i wimentynopodobne, neurofilamenty) Jądrowe (laminy jądrowe) IF: śred 10-11nm, forma niespolaryzowa- monomer, polimeryzacja i depolaryryzacj- sa stosunkowo stabiln, nie mają zdolności do szybkiej przebudowy, rozkład na drodze proteolizy, wystepow: po wewnętrznej stroni otoczki jadrowej, wokół jądra, sieć na terenie cytoplamzy, rola: wzamcja otoczke jądrową, są miejsem zakotiwczenia chromatyny, funkce podoporowe, zwiekszaja wytrzymałoś kom na stres mechaniczny, współtowrza połaczenia mechaniczne. Rodzaje FI: Keratynowe – komórki nabłonkowe (ekto- i endodermalne) Wimentynowe – komórki mezenchymatyczne (fibroblasty, limfocyty, śródbłonek naczyń krwionośnych) Desminowe – komórki mięśniowe Glejowe - komórki gleju (astrocyty) Neurofilamenty – komórki nerwowe (neurony ośrodkowego i obwodowego układu nerwowego)
BIOSYNTEZ BIAŁEK:synteza wszytskich białek rozpoczyna sie na rybosomach w cytozolu, wolne podjednostki rybosmów w cytoplazmie kolejno przyłączają sie do nici mRNA tworza polirybosomy (polisomy), cześć polisomów pozostaje w cytoplazmie a częsc przyłączana jest do cystern RER. przyłączenie rubosomu do błony RER obejmuje: zwiazenie sekwencji synałowej, połączenie SRP z receptorem w błonie RER, zwiazanie sekwencji sygnałowej i rybosmou z kanałem translokacyjnym w błonie RER, odłaczenie białka SRP, Przechodzenie przez kanał translokacyjny białek integralnych błon zostaje zatrzymane przez hydrofilową sekwencje stop-transfer wewnątrz łańcucha białka. W łańcuchach RER powstają białka przeznaczone dla organelli szlaku metabolicznego: retikulum endoplazmty, lizosomy, Aparat Golgiego, endosomy. O miejscu synetzy i przeznaczeniu białka decyduje syntetyzowany na początku (na N-końcu) łańcucha białkowego sygnał sortujący (SS). ||||ORAGENLA SZLAKU WYDZIELNICZEGO: retikulum endoplazmatyczne, aparat Golgiego, lizosomy, endosomy, tworza w kom układ zwany szkaliem wydzielniczymn GERL. Pomiędzy organelami szlaku wydzielniczego zachodzi stały, wielokierunkwy przepływ błon i substancji rozpuszczalnych w postaci drobnych pęcherzyków. kontakt pomiedzy poszczegółnymi elemantami szlaku wydalniczego zapewniają pęcherzyki transportujace opłaszczone białkami.||Typy pęcherzyków opłaszczonych: klatryna pochodzi z AG, przeznaczona do endosomów, lizosomów, plazmolemmy, procesy- powst lizosomów, egzocytoza regulowana, klatryna pochodzac z błon komórko, przeznaczona do endosymbizy, COPI pochodze AG, COP II pochodzenie cystery AG, przenaczenie cysterny AG COPIII pochodz błny ER, biegun cis AG||||RETIKULUM END: stanowi powyżej 50% błon kom, obejmuje powyżej 10% powierzchni kom, grubośc błon ok 5nm, błona zawier do 70% białka, dużo nienasyconych reszt kw tłuszcz, niewielo ok 5% cholesterolu, słabo zaznaczona asymetria błony, stanowi najwyższy system biosynetzy w komó, układ błon utrzymany jest przez elemanty cytoszlieletu głównie MT, wystepuje w niemal wszytskich kom eukriotycznych za wyjątkiem eryttocytów ssaków i plemników RETIKUL GŁADKI Modyfkiazje lipidów: synteza trójglicerydów (syntetaza kw tłuszczo) synteza fosoflipidów (fosfotransferaza fosfatydylocholiny) synteza cholesterolu (reduktaza 3-hydroksy-3 metylo-glutarylo CoA) modyfikacja kw tłuszcozwych (reduktazy wiązań podówjnych), utlenianie i redukcja: hydrolsylacja węglowodorów (oksydazy mikrosomowe) przemiany steroidów (NADPH2cyt c reduktaza cyt P450) ulenianie nienasycon kw tłuszczowych ( NADPH2cyt c reduktaza cyt b5). Transport do wnętrza ER: tranport Ca2+ (ATPaza zależna od Ca2+) tranpost glukozy (glikozo-6-fosfataza) odtrówanie: metylacja (transferaza metylowa) przyłaczenie siarczanu (transferaza siarczanowa) acetylacja (acetylazy) RETIKULUM SZORSTKIE (RER):rozbudowane w kom szybko rosnących i kom w których zachodzi biosynteza białek, obecność licznych rybosomów, pozostaje w bezpośredniej łaczności z błoanmi otoczki jądrowej, w porównaniu z SER jego błony są bardziej płynne, posiada inny niż SER skład białkowy FUNKCJE biosynteza białek oranelii szlaku wydzielniczego, modyfikacja białek glikolizacja tworzenia mostków S=S, hydroksylacja proliny, odcinanie odcinka sygnałowego modyfikacje białek: odciecie odcinka sygnałowego (endopeptydaza sygnałowa), N-glikolizacja peptydów (transferazy peptydowe) modyfikacja oligosacharydowych peptydów (mannozydaza II). OBSZAR PRZEJŚCIOWY RER:białka i lipidy przenoszone dla innych nież ER przedziałów szlaku wydzielniczego są gromadzone w specyficznych rejonach ER a nastepnie pakowane w pecherzyki i transportowane do AG, pecherzyki transportujace materiał od ER do AG powstają w wyspecjalizowanych pozbawionych kanalików cysternach RER obszarem przejściowyETAPY FORMOWANIA PĘCHERZYKA OPŁASZCZONEGO: receptory które wiążą cząsteczki cargo, są przechowycone przez adaptyny, wiążące zarazem cząsteczki klatryny do cytyzolowej powierzchni pączkującego pęcherzyka, wokół szyjki początkującego pęcherzyka ustawiają sie cząsteczki dyminy, po skompleksowaniu hydrolizują one związany z nimi GTP i powodują oderwanie pęcherzyka, po zakończeniu pączkowania białak płaszcza zostają usunięte i obnażony pęcherzyk może ulec fuzji z jego błoną wyjściową. ETAPY PRZYŁĄCZENIA PĘCHERZYKA TRANSPORTUJĄCEGO DO BŁONY DOCELOWEJ: cumowanie pęcherzyka do błony docelowej przez białka Rab (wiążą sie one z pęcherzykiem przez kopleks białek fibrynalnych i są rozpoznawane przez specyficzne białka błony docelowej np rabifiline czy radaptyny), odziaływanie pomiedzy znajdującym sie w błonie pęcherzyka białkiem v-SNARE a jego receptorem t-SNORE w błonie docelowej (odziaływanie to przypomina wiazanie enzymu i substratu i charakteryzuje sie wysoką specyficznościa), powstawanie kompleksu białkowego inicjującego fuzje pęcherzyka (proces ten obejmuje usuniecie wody spomiedzy błon przez wyspecjalizowany kompleks fuzyjny, połączeni błon i przelanie zawartości pęcherzyka do światła organellum), trnsport zwrtotny białek v-SNARE do błony wyjściowej LIZOSOMY: błona lizosomów: odziela enzymy hydrolityczne (hydrolzay) od cytozolu, jest zabezpieczona rzed działniem hydrolza przez łańcuchy cukrowe i wysoką zawartość kw sialowego, zawiera pompy protonowe (H+ ATP-azy typu V) odpowiadające za obniżenie pH we wnętrzu lizosomów, zawiera białka transportowe la produktów rozkładu hydrolitycznego aminokwasów, nukleotydów, cukrów ENZYMY LIZOSOMOWE: należą do hydrolaz (rozkład czasteczek z udziałem wody), aktywne w kwaśnym pH=5, w cytoplazmie (pH=7,2-7,3) są nieaktywne (zabezpieczenie przed strawieniem komórki, silnie glikozylowe (ochrona przed strawieniem) 40 enzymów tworzacych 3 główne, esteazy I działają na różnego typu wiazania estrowe , glikozydazy rozkładają wiazania wodorowe w wielocukrach, np. B-glukuronidaza, peptydazy rozczepiają wiazania wodorowe w białkach i peptydach np. katepsyny, kolagenaza||| PROTEOSOMY: degradacji w proteosomach podlega 80-90% białek komórki: 1. białka nieprawidłowe odrzucan przez systemy kontrolne komórek 2. białka prawidłowe: którch rola w kom odbiegała końca (np reguluje o którkim okresie trwania), zwiazana z przebiegiem apoptozy (progamowanej śmierci komórki), białka zwiazane z adaptacja do zmain środowiska, antygenów cytoplazmatycznych, uczastniczace w procesach różnicowania komórek lub ich transformacji nowotworowej. |||APARAT GOLGIEGO FUNKCJE: przetwarzanie i sortowanie białek, synteza weglowodanów, tworzenie pęcherzyków wydzielniczych, formowanie lizosomów pierwotnych CHARAKTER PRZEDZIAŁÓW W AG: od bieguna trans aparatu Golgiego odrywają się:, lizosomy pierowtne pęcherzyki transportujace, pęcherzyki (ziarenka) wydzielnicze, pęcherzyki transportu tetrogradowego, Przedział dalszy w Aparacie Golgiego: prcesy metaboliczne: 1. końcowe etapy modyfikacji ologosacharydów: przyłączenie dalszych reszt cukrowych w procese O- i N-glikolizacji, usuwanie N-acetyloglukozaminy z enzymów lizosomowych 2. siarkowanie (przyłaczenie SO4) do białek glikoprotein i proteoglikanów 3. kontrolowana proteoliza 4. sortoanie i pakownie białek błonowyc i wydzelniczych enzymy: transferaza glalktozylowa i siarkowa, sulfotransferaza, 5'nukleotydaza, ATPaza Przedział środkowy w Aparacie Golgiego:
prcesy metaboliczne: 1. biosynteza złożonych polisachardów (np. sub podłoża ściany kom) 2. biosynteza glikolipidów błony kom 3. biosynteza oligosachatydów 4. kontunuacja przebudowy reszt glikoprotein: usuwanie dalszych reszt mannozowych z oligosacharydów, proces O-glikolizacji
enzymy: mannozydaza II, transferaza N- acetyloglikozaminowa Przedział bliższy ciś os dtrony ER w Aparacie Golgiego: odbieranie pęcherzyków transportujacych z ER (transort anterogradowy), transport zwrony (retrogradowy) do ER błonowych i rozpuszczalnych białek redukcyjnych, wstępna moyfikacja łańcuchów cukrowych: usuwanie zewnętrznych reszt mannozowych z oligosacharydów, przyłaczenie fosforanu N-acetyloglukozminy do enzymów lizosomowych, przyłączenie N-acetyloglukozaminy w procesie O-glikolizacji enzymy oksydazy NADP i NADPH, mannozydaza I, fosfotransferaza N-acetyloglukozaminylowa CHAPERONY występują w cytozolu, jądrze komórkowym, RER, mitochondrium, plasydach, są ATP-azami o wysokim powinowactwie do hydrofobowych dcinków białek, należą do nich rodziny twz. białek szoku termicznego: hsp60 i hsp70, kontrolują formowanie nowych białek, przywracają prawidłową konformacje biłkom wadliwie sfałdowanym, chronią białka przed denaturacją w niesprzyjających warunkach (szok termiczny, stres osmotyczny, promieniowanie jonizujace, metale ciezkie), formuja łańcuch białkowy w formie niesfałdowanej podczas sortu organelii (np.mitochondriów), KONTROLA JAKOŚCI W ER: kom kontrolują poprawność budowy nowosyntetyzowanych białek sprawdzając ich strukturę przestrzenną, przybieranie odpowiedniej struktury przestrzennej przez nowopostajace białka kontroluja białka opiekuńcze – chaperony IMPORT BIAŁEK DO ORGANELLI: białka dla cytozolu i organelli spoza szlaku wydzielniczego powstaą na drodze rybosomach w cytoplazmie podstawowej. IMPORT BIAŁEK DO ER:
białka przeznaczone do ER mają przy swym końcu N sekwencjesygnałową SS, która kieruje je do tej organelli, natomiast białka przeznaczone do pozostania w cytozolu takiej samej sekwencji nie mają. Sekwencja sygnałowa kierująca do ER jest zarówn...