sem 5, Studia, studia, biochemia

Twoim problemem jest to, że powszechną NICOŚĆ mylisz z osobistą PUSTKĄ

1.Energia aktywacji - podawana często w przeliczeniu na 1 mol substancji – wielkość bariery energetycznej (w skali mikroskopowej - bariera potencjału), którą musi pokonać układ reagujących indywiduów chemicznych, aby doszło do reakcji chemicznej.

Można wyznaczyć na podstawie równania Arrheniusa, znając szybkość reakcji w różnych temperaturach:

gdzie:

k - stała szybkości reakcji

A - stała dla danej reakcji, zwana też czynnikiem przedwykładniczym

R - (uniwersalna) stała gazowa

T - temperatura

Zachodzi więc bezpośredni związek między energią aktywacji i szybkością reakcji: im Ea mniejsze, tym szybkość ta większa. Katalizatory obniżają energię aktywacji przez tworzenie kompleksów przejściowych z substratami. Oprócz tego energia ta jest zależna od wielu czynników.

2. Energia swobodna

Energia swobodna ( G ) określa, jaką pracę może wykonać układ.

ΔG = ΔH(entalpia,określa zawartość ciepła w organizmie) – TΔS(entropia)

Ø ΔG<0 proces może przebiegać samorzutnie ( W < 0 - układ wykonuje pracę )

Ø ΔG=0 proces odwracalny ( układ znajduje się w stanie równowagi

Ø ΔG>0 proces nie może przebiegać samorzutnie( mógłby zajść pod warunkiem dostarczenia do układu energii z zewnątrz, bo W > 0 , czyli praca musi być dostarczona z zewnątrz

3. Funkcja stanu to w termodynamice funkcja zależna wyłącznie od stanu układu, czyli od aktualnych wartości jego parametrów, takich jak masa, liczność materii, temperatura, ciśnienie, objętość i inne. Wartość funkcji stanu z definicji nie zależy od jego historii, tzn. tego co działo się z nim wcześniej. Zmiana wartości funkcji stanu zależy tylko od stanu początkowego i końcowego układu, a nie od sposobu w jaki ta zmiana została zrealizowana. Przykłady :

Ø objętość właściwa, (v),

Ø energia wewnętrzna (U),

Ø entropia (S),

Ø energia swobodna G = U - TS,

Ø entalpia H = U + pV,

Ø entalpia swobodna Hs = U - TS + pV,

4. Wiązania :

Ø Wiązanie wodorowe – rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe. Klasyczne wiązanie wodorowe powstaje, gdy atom wodoru jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego.

Ø Siły van der Waalsa

Ø Wiązania kowalencyjne

Ø Oddziaływania elektrostatyczne - wzajemne oddziaływanie ciał (np. cząsteczek) posiadających ładunek elektryczny, np. 2 jonów lub jonu. Siłę, z jaką działającą na siebie punktowe ładunki określa prawo Coulomba.

Ø Oddziaływania hydrofobowe - w środowisku wodnym oddziaływanie cząstek niepolarnych z polarnymi cząsteczkami H2O doprowadzi do takiego układu, w którym fragmenty hydrofobowe będą "unikały" kontaktu z wodą grupując się razem, natomiast części hydrofilowe "chętnie" będą z nią oddziaływać. Siły wywołujące to zjawisko nazywane są oddziaływaniami hydrofobowymi. Nie są to wiązania w ścisłym tego słowa znaczeniu, gdyż łączenie się fragmentów hydrofobowych jest zjawiskiem wtórnym, wywołanym "niechęcią" do cząsteczek wody.

5. Znaczenie kompleksu enzym-substrat -

Przyczyną tego, że enzym do przeprowadzenia reakcji potrzebuje niewielką porcję energii jest tworzenie przez enzym (E) przejściowego połączenia z substratem (S). To połączenie nazywa się kompleksem enzym-substrat (E-S). Reakcja przebiega następująco:

SUBSTRAT + ENZYM KOMPLEKS E-S PRODUKT + ENZYM

W momencie wytworzenia się kompleksu w samym substracie dochodzi do przesuwania określonych elektronów. Skutkiem tego jest powstawanie nowych wiązań lub rozrywanie istniejących. Obecność enzymu daje następujące korzyści:

- Zwiększa się prawdopodobieństwo zderzeń pomiędzy reagującymi cząsteczkami.

- Substraty zostają prawidłowo zorientowane w przestrzeni, umożliwia to przeprowadzenie reakcji w ściśle określonym miejscu, a nie w tym miejscu, co akurat wypadnie.

- Dochodzi do naprężenia wiązań w substracie w momencie dopasowywania się substratu do enzymu następuje rozerwanie wiązań w samym substracie.

Enzymy są katalizatorami, gdyż mają właściwość zwiększenia szybkości reakcji chemicznych. Polega to na zmniejszeniu energii aktywacji substratu. Enzym przy tym nie ulega żadnym przemianom, nie zużywa się w czasie katalizowania reakcji. Enzymy umożliwiają znaczne szybsze osiągnięcie stanu równowagi.

6. Mechanizm biokatalizy

Biokataliza - przyspieszenie lub opóźnienie (inhibicję) reakcji chemicznej przebiegającej w żywym organizmie wskutek obecności biokatalizatorów.

Prędkość (szybkość) reakcji enzymatycznej:

Ø Wpływ pH

Różne enzymy wykazują różne optima pH: pepsyna 1.0-2.0 Amylaza ślinowa około 6.0 Trypsyna około 8.0, ale są też enzymy niewrażliwe na zmianę pH. Papaina (enzym pochodzenia roślinnego) ma podobną aktywność w szerokim zakresie pH (4.0- 10.0)

Ø

Wpływ temperatury

W przedziale temperatur 0-40C prędkość reakcji enzymatycznej wzrasta wraz z temperaturą. Na ogół wzrost temp o 100C podwaja prędkość reakcji. Powyżej 400C prędkość reakcji zazwyczaj spada z powodu denaturacji termicznej białka enzymu

Ø Wpływ stężenia substratu

Równanie Michaelisa - Menten określa zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu.

V – prędkość katalizowanej reakcji

Vmax = prędkość max. jaką można byłoby teoretycznie osiągnąć w warunkach optymalnych

[S] – stężenie substratu

KM – stała Michaelisa, równa takiemu stężeniu substratu, przy którym prędkość reakcji jest równa połowie prędkości maksymalnej.

Jeżeli stężenie substratu jest znacznie mniejsze od tego, które jest wymagane do uzyskania połowy szybkości max., to szybkość reakcji zależy od stężenia substratu, bo Vmax i KM są wielkościami stałymi

[S] << KM

Jeżeli [S] jest znacznie większe od KM, to szybkość początkowa V , jest szybkością maksymalną Vmax

V = Vmax

[S] >> KM

Gdy [S] = KM to prędkość początkowa równa się połowie szybkości maksymalnej reakcji

V = ½ Vmax

[S] = KM

Ø Wpływ efektorów allosterycznych -

allosteria to innokształtność przestrzenna, czyli zmiana konformacji łańcuchowej

a) związki pod wpływem, których enzym zyskuje aktywność to kinazy allosteryczne dodatnie (aktywatory allosteryczne)

b) związki, pod których wpływem traci aktywność to kinazy allosteryczne ujemne (inhibitory allosteryczne)

7.Aktywność enzymu

źródło aktywności katalitycznej enzymów:

- naprężenia steryczne;

- desolwatację reagentów;

- optymalne nakładanie orbitali (OS);

- wiązania wodorowe o niskiej barierze przeniesienia protonu (LBHB);

- efekty dynamiczne;

- zmiany entropii w wyniku wiązania z enzymem,

- oddziaływania elektrostatyczne w preorientowanym, polarnym centrum aktywnym.

8. Inhibicja enzymów

Inhibitor kompetycyjny

Wiąże się z enzymem, blokuje jego aktywność.

Inhibitor niekompetycyjny

Inhibitor niekometycyjny wiąże się zarówno z enzymem jak i kompleksem enzym-substrat. Przyłączenie inhibitora niekompetycyjnego nie blokuje aktywności enzymu, ale zmniejsza liczbę obrotów enzymu (ilość substratu możliwą do przekształcenia w jednostce czasu).

Inhibitor akompetycyjny

Inhibitor akompetycyjny wiąże się tylko z kompleksem enzym-substrat. Inhibitor akompetycyjny stymuluje tworzenie kompleksu enzym-substrat. Kompleks enzym-substrat-inhibitor akompetycyjny nie może przeprowadzić reakcji.

9.Regulacja aktywności enzymatycznej:

allosteryczna

Polega na zmianie aktywności enzymatycznej przez drobnocząsteczkowe substancje, oddziaływujące na strukturę czwartorzędową białka enzymatycznego;

Enzymy allosteryczne są często białkami złożonymi z wielu podjednostek i mają więcej niż jedno miejsce aktywne; miejsca te kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie substratu w jednym miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną zmieniającą powinowactwo do substratu w innych miejscach aktywnych; poza tym mogą być one kontrolowane przez cząsteczki efektorowe (aktywatory i inhibitory), które wiążą się do miejsc innych niż miejsca aktywne i zmieniają szybkość aktywności enzymatycznej;

Efektory allosteryczne oddziaływują wyłącznie na podjednostki regulacyjne; zmienione podjednostki regulacyjne oddziaływują

kowalencyjna

Aktywność wielu enzymów jest zmieniana przez odwracalne tworzenie i rozrywanie wiązania kowalencyjnego między enzymem a małą grupą niebiałkową. Najczęściej występującą modyfikacją jest dodawanie i usuwanie grupy fosforanowej, a więc odpowiednio fosforylacja i defosforylacja

proteolityczna

Pewne enzymy są syntetyzowane jako większe, nieaktywne prekursory, nazywane proenzymami lub zymogenami. Są one aktywowane w drodze nieodwracalnej hydrolizy jednego lub więcej wiązań peptydowych.

10. Koenzym

to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji. Wśród koenzymów wymienić można: ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotydu niktynoamidoadeninowego), FMN (mononukleotyd flawinowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), CoA (koenzym A), CoQ (koenzym Q) oraz wiele innych. Wiele z nich wykazuje pokrewieństwo do witamin. Koenzymy ulegają zużyciu podczas zachodzących z ich udziałem reakcji enzymatycznych, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin.

11. Izoenzymy

Są różnymi formami enzymu katalizującymi tę samą reakcję, ale wykazującymi odmienne właściwości fizyczne lub kinetyczne, takie jak punkt izoelektryczny, optimum pH, powinowactwo do substratu lub wrażliwość na inhibitory;

Różne formy izoenzymów danego enzymu pochodzą zazwyczaj z różnych genów i często występują w różnych tkankach ciała.

12.Klasyfikacja

oksydoreduktazy

Katalizują reakcje oksydacyjno-redukcyjne, przenoszą elektrony i protony lub włączają tlen do substratu. Posiadają koenzymy działające jako związki pośrednie

w reakcji.

transferazy

Enzymy przenoszące rodniki lub grupy z jednego związku na inny, albo wymieniające rodnik lub

grupę jednego związku na wodór lub tlen z drugiego związku.

hydrolazy

Katalizują rozbicie wiązań kowalencyjnych przy udziale wody.

liazy

Katalizują rozbicie różnych wiązań (C-C, C-O, C-N, C-S)

nie w drodze hydrolitycznej. Z substratu uwalniane są związki drobnocząsteczkowe

jak CO2, H2O, aldehydy dwu lub trójwęglowe, NH3.

izomerazy

Katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe.

ligazy

Katalizują syntezę nowych wiązań (C-O, C-S, C-N, C-C). Do reakcji zużywana jest energia pochodząca z rozbicia wiązania pirofosforanowego w ATP.

13.Swoistość enzymów

Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty. Niektóre reagują tylko z jednym związkiem, inne są mniej swoiste i działają na określoną grupę związków; swoistość enzymu zależy od budowy substratu, który musi zawierać wiązanie ulegające atakowi danego enzymu oraz grupę funkcyjną (lub grupy funkcyjne) umożliwiającą odpowiednie połączenie się enzymu z substratem i zapoczątkowanie katalizowanej reakcji. Często decydują zmiany stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów w miejscu aktywnym

14.Zastosowanie w medycynie

Oznaczanie aktywności enzymów w osoczu i innych płynach biologicznych oraz tkankach

Wykorzystywanie enzymów do oznaczania związków drobnocząsteczkowych w płynach biologicznych (np. glukozy, mocznika, etanolu i triglicerydów)

...

sem 5, Studia, studia, biochemia

Twoim problemem jest to, że powszechną NICOŚĆ mylisz z osobistą PUSTKĄ

Formularz